肽（Peptide），是由氨基酸經過肽鍵相連形成的一類多聚物，是蛋白質水解的產物。多個肽鏈進行多級折疊就組成一個蛋白質分子。其中一分子氨基酸中的α-羧基與另一分子氨基酸中的α-氨基脫除一分子水縮合形成的酰胺基在蛋白質化學中稱為肽鍵（peptide bond），構成肽的單個氨基酸分子因為脫水縮合而基團不全，被稱為殘基。肽鏈的一端含有游離的氨基（-NH2），稱為氨基末端（aminoterminal），又稱N端或H端。另一端含有游離的羧基（-COOH），稱為羧基末端（carboxyl terminal），又稱C端或OH端。
一般情況下，由兩個氨基酸組成的肽稱為二肽（dipeptide），由三分子氨基酸組成的肽稱為三肽，由10個以下氨基酸組成的肽，稱為寡肽（oligopeptide），由10~50個氨基酸連接而成的肽稱為多肽（多肽定制），50個以上的則稱為蛋白質。
許多短肽已經得到晶體，晶體的熔點都很高，很多肽具有水溶性。肽可與多種化合物作用，產生不同的顏色反應。肽是許多蛋白水解酶的必然底物，亦可發生氧化反應。肽在醫藥行業、農牧業、食品行業、化妝品行業有著廣泛的應用。
研究歷程
1902年，在德國自然科學家和醫生協會（“Gesellschaft Deutscher Naturforscher and Artze”）的第74屆年會上，諾貝爾獎獲得者有機化學家赫爾曼·埃米爾·費雪（Hermann Emil Fischer）第一次提出了“peptides”肽這一名詞，而化學家弗朗茨.霍夫邁斯特（Franz Hofmeister）第一次用酰胺結構（-CONH-）表示了蛋白質中單個氨基酸間的連接形式。同年，倫敦大學醫學院的兩位生理學家貝利斯（Bayliss）和斯特林（Starling）在動物胃腸道內發現了稱為促胰液素（secretin），這是人類第一次發現多肽物質。該發現開創了肽在內分泌學中的功能性研究，其影響極為深遠，他們也因此被授予諾貝爾生理學獎。1905年，他們創造了“激素”（hormone）一詞，用來稱呼促胰液素這類物質。
1923年，英國科學家約翰·麥克勞德（John James Richard Macleod）因發現胰島素而獲得當年諾貝爾生理學或醫學獎。1931年，一種能興奮平滑肌并舒張血管而降低血壓的多肽被發現，命名為Р物質。科學家們由此開始關注多肽類物質對神經系統的影響，并稱這類物質為神經肽。
1952年，丹麥生物學家理查德·林斯特龍（Linderstrom-Lang）第一次提出蛋白質的結構具有不同層次，由此使蛋白質結構研究走上正軌。同年，美國生物化學家斯坦利科恩（Stanley Cohen）發現植入小鼠胚胎中的肉瘤，能使加速小鼠交感神經纖維生長、明顯增大神經節。1960年該現象被證明是一種稱為神經生長因子（nerve growth factor ，NGF）的多肽在起作用。1953年，由文森特·迪維尼奧（Vincent du Vigneand）領導的生化小組第一次完成了催產素的合成，其是包含八個殘基的生物活性肽，并因此獲得1955年諾貝爾化學獎。此后整個20世紀50年代的多肽研究，主要集中于腦垂體所分泌的各種多肽激素。1953年，英國生物化學家弗雷德里克·桑格（Frederick Sanger）第一次完成了胰島素一級結構的測序，指出蛋白質具有其特定的、精確的氨基酸排列順序，桑格因此獲得1958年諾貝爾化學獎，蛋白質結構研究也迎來了新時代。
1963年，美國化學家梅里菲爾德（Robert Bruce Merrifield）發明多肽固相合成法（簡稱SPPS），將氨基酸C末端固定在不溶性樹脂上，然后在此樹脂上依次縮合氨基酸，延長肽鏈合成蛋白質，高效且自動化。為此，梅里菲爾德榮獲1984年諾貝爾化學獎。此后，肽的研究發展迅速，肽的結構分析、生物功能等研究領域都相繼取得成果。1965年，中國科學家成功合成了牛結晶胰島素——51肽，這是中國第一次人工合成生物多肽類活性物質。1968年，杜德里克（Dudyrick）和維約夫（Wiyofe）證實，通過輸入人工合成的肽能夠延長狗的壽命，將肽的營養治療應用于臨床。
1973年羅倫.皮卡特（Dr. Loren Pickart）開發出合成的銅肽（銅GHK）應用于護膚產品，肽原料正式進入了個人護理品領域。1975年，休斯（Hughes）和科斯特利茨（Kosterlitz）從人和其他動物的神經組織中分離得到內源性肽，將“細胞生長調節因子”引入生物制藥領域。20世紀70年代，神經肽的研究進入高峰，腦啡肽和阿片樣肽相繼被發現，科學家們開始研究肽對生物胚胎發育的影響。這一時期發現了100多種細胞生長調節因子，超過了臨床應用的肽類激素和其他活性肽的總和。
1982年，重組人胰島素成為美國批準的第一個基因工程藥物。1986年，意大利女生物學家麗塔·列維-蒙塔爾奇尼（Rita Levi-Montalcini）與美國生物化學家斯坦利科恩（Stanley Cohen）發現多肽神經生長因子（NGF）及上皮細胞生長因子，由此獲得諾貝爾生理學或醫學獎。20世紀80年代開始，生物活性肽研究逐漸發展成為獨立的專業，它包含了分子生物學、生物合成、免疫化學、神經生理、臨床醫學等多個生命科學最新的學科。
20世紀90年代，人類啟動基因組計劃，解密了多個基因，肽的研究及應用進入高峰，科學家希望基因工程能夠生產大量突變蛋白，實現蛋白質的體外定向進化。1996年，中國制藥企業三九企業集團旗下的武漢九生堂生物工程有限公司用生物酶降解全卵蛋白，人工合成世界上第一個小分子活性多肽，即“酶法多肽”，并實現了工業化和產業化，發明人鄒遠東獲得聯合國“和平使者”稱號及國家發明創業獎。
2003年，中國爆發了非典型肺炎（嚴重急性呼吸綜合征），空軍軍醫大學研究人員在進行抗非典藥物研究中，發現了3個對SARS病毒有明確抑制作用的多肽，這一抑制正冠狀病毒亞科的研究為系列多肽藥物的合成和研制抗非典藥物奠定了基礎。2005年，以色列科學家阿倫·茲切諾夫（AaronCiechanover）、阿弗拉姆·赫西科（ Avram Hershko）和美國科學家歐文·羅斯（ Irwin Rose ），因他們發現的泛素調節的蛋白降解而諾貝爾化學獎。2015年，瑞典科學家托馬斯·林達爾（Tomas Robert Lindahl）、美國科學家保羅·莫德里奇（Paul Modrich）、土耳其科學家阿齊茲·桑賈爾（Aziz Sancar）因發展了肽對脫氧核糖核酸的修復機制而獲諾貝爾化學獎。21世紀初，細胞外基質（extracellular matrix，ECM）蛋白合成調節的信號肽被研制應用，此后許多短序列、穩定的合成小分子肽接連被開發出來，被用來刺激膠原蛋白合成、傷口愈合、平滑皺紋、美白抗炎藥等，其在抗氧化、延緩衰老、敏感皮膚護理以及美白護膚品中有著廣泛應用。
分類
按照肽的分子大小分類
由兩個氨基酸組成的肽稱為二肽（dipeptide），由三分子氨基酸組成的肽稱為三肽，以此類推。一般由10個以下氨基酸組成的肽，稱為寡肽（oligopeptide），由10~50個氨基酸連接而成的肽稱為多肽（多肽定制），50個以上的則稱為蛋白質。肽鏈的結構如下圖所示。
目前國際上不同領域對于肽的分類并沒有統一的說法，國際理論與應用化學聯合會（ International Unionof Pure and Applied Chemistry，簡稱IUPAC）將少于10~20個氨基酸的肽定義為寡肽，超過20個氨基酸的肽定義為多肽；此外根據分子量范圍，分子量段在50～5000之間的才能稱為肽（其中50～2000之間的稱為小肽、寡肽、低聚肽，也稱為小分子活性多肽，通常十肽以下者較具醫藥及商業實用性），5000～10000之間的稱為大肽。美國個人護理產品協會（Personal Care Producted Council，簡稱PCPC）編制的《國際化妝品原料字典和手冊（第16版）》將2~10個氨基酸的肽叫小分子合成肽，11~100個氨基酸的肽叫做寡肽，大于100個氨基酸的肽叫做多肽。
按照肽的結構分類
根據肽鏈的結構可分為開鏈肽、分支開鏈肽和環肽。在蛋白質和肽分子中，連接殘基的共價鍵除了肽鍵之外，還有一個較為常見的是兩個半胱氨酸殘基側鏈之間形成的二硫鍵，它可以使兩條單獨的肽鏈共價交聯起來（鏈間二硫鍵），或使一條肽鏈的某一部分形成環（鏈內二硫鍵）。一條肽鏈的主鏈通常在一端含有一個游離的末端氨基，另一端含有一個游離的末端羧基，這兩個游離的末端基團有時連接而形成環肽。
根據肽鏈的構成又可將肽分為兩大類，即完全由氨基酸組成的同聚肽（Homomeric），以及由氨基酸部分和非氨基酸部分組成的雜聚肽（Heteromeric），如糖肽。
按照有無生理活性分類
肽可分為生物活性肽或生理活性肽和營養肽（nutritive peptide）兩大類。生物活性肽種類繁多，來源廣泛。根據其來源和功能主要分為內源性生物活性肽、外源性生物活性肽以及化學合成的外源性生物活性肽三大類。
結構特點
肽基（如下圖所示）又稱肽單位（peptide unit）是指構成肽鍵（—CO一NH一）的羰基氧原子、酰胺氫原子和兩個相鄰的Cα原子組成的一個平面單位。肽平面是肽鏈上的重復結構。
肽單位的特點
（1）主鏈肽鍵C—N具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉。C一N單鍵的鍵長是0.148nm；C=N雙鍵的鍵長是0.127nm；X-射線衍射分析證實，肽鍵中C···N的鍵長為0.132nm。可見，肽鍵中—C—N一鍵的性質介于單、雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質，因而不能旋轉，這就將其固定在一個平面之內，不能自由旋轉。如下圖
（2）肽鍵的所有4個原子和與之相連的兩個α–碳原子都處于一個平面內，此剛性結構的平面稱為肽平面（peptide plane）或酰胺平面，每一個肽單位實際上就是一個肽平面。
肽鏈中能夠旋轉的只有α碳所形成的單鍵，此單鍵的旋轉決定兩個肽鍵平面的位置關系，于是肽鍵平面就成為了肽鏈盤曲折疊的基本單位。
（3）肽鍵中的C—N因具有雙鍵性質，分子就會有順反不同的立體異構，已證實肽基內的C=O與N—H呈反式排列，各原子間的鍵長和鍵角都是固定的。
肽鏈中的骨干是由肽單位規則地重復排列而成的，稱為共價主鏈（main backbond）。各種肽鏈的主鏈結構都是一樣的，但側鏈R基的順序即殘基的順序不同。
肽的命名
肽鏈的一端含有游離的氨基（-NH2），稱為氨基末端（aminoterminal），又稱N端或H端。另一端含有游離的羧基（-COOH），稱為羧基末端（carboxyl terminal），又稱C端或OH端。書寫時，習慣將N端在左，C端在右。對肽命名時，令C端的氨基酸為母體，肽鏈中的其他氨基酸看作是酰基取代基，放在母體前。基的排列順序是從N端開始，依次排列，并用短線隔開。例如：丙氨酰-酪氨酰-甘氨酸（簡稱：丙-酪-甘；符號表示：Ala-Tyr-Gly），其結構式如下圖所示。
肽鏈也常用這一方式書寫，但近年來由于蛋白質中氨基酸序列的信息已形成龐大的數據庫，為了書寫方便和減少數據庫的容量，更常用的方法是，從N-端到C-端，連續寫出氨基酸的單字母符號。
來源
內源性生物活性肽
內源性生物活性肽，是指生物體自身的組織或器官產生的對其自身有生理調節作用的肽類物質，主要包括體內一些重要的內分泌腺分泌的肽類激素，如促生長激素釋放激素、促甲狀腺素、胸腺分泌的胸腺肽、胰臟分泌的胰島素，以及由血液或組織中產生的組織激肽和作為神經遞質或神經活動調節因子的神經多肽等，還包括催產素、加壓素、心房肽等。內源性生物活性肽在生物體內的含量一般是微量的，且目前從天然生物體中分離純化獲得活性肽的工藝還不是很完善。存在于所有的細胞內能夠合成多肽的叫核糖體（ribosome），也稱為核蛋白體。核糖體是細胞內的一種核糖核蛋白顆粒（ribonucleoprotein particle），主要由rRNA和蛋白質構成，每個核糖體上存在多個與多肽鏈形成密切相關的活性部位，其唯一的功能是按照mRNA的指令將氨基酸脫水縮合形成蛋白質多肽鏈。
合成肽
合成肽是在人們已獲知某種有特定活性的氨基酸組成的序列后，經過化學合成技術獲得的多肽物質。合成肽具有特定的功能，只適合用于特定的人群。例如，胰島素就是專門給糖尿病患者使用的藥物。化學合成法，要求氨基酸按一定的次序連接起來，并達到一定分子量，不會外消旋化（緩和的條件）。想要得到特定的肽，就需要把不希望發生反應的羧基和氨基進行保護。羧基常通過生成加以保護，根據生成的酯的性質，可用堿性水解、酸性水解或催化氫化的方法除去保護。氨基可以通過與氯甲酸芐酯、芐氧甲酰氯等作用加以保護，用催化氫化的方法除去保護。常用的高效脫水劑為N,N'-二環己基碳二亞胺（簡稱DCC）。固相合成法，是使用自動化合成儀將第一個氨基酸固定在不溶性固體上，其他氨基酸隨后便可一個接一個地連于固定端，順序完成后所形成的鏈即可輕易地與固體分離，且整個過程自動而高效。
酶解肽
酶法制備生物活性肽是指利用蛋白酶直接水解蛋白質，分離純化得到生物活性肽的過程。微生物發酵法則通過微生物的代謝作用，對氨基酸和小肽進行移接和重排，對某些肽基團進行修飾和重組，同時調控微生物的代謝活動及發酵條件，可定向生產不同氨基酸序列及分子量的活性肽。酶法較酸法、堿法、電法溫和、環保，生產工藝簡易，投資少、見效快，適宜工業化生產。酶法獲得的肽分子量易控制、產品富有綠色屬性，無苦味，分子量小（大都在1000以下），這些小分子肽不需消化直接吸收，具有動力、載體、運輸、遞質和營養功能，特別是它具有極強的活性和多樣性即重要的生物學功能。利用蛋白酶制備生物活性肽可以使肽產品具有良好的溶解性以及耐酸和耐熱穩定性等。動物來源的肽大多數是乳類多肽，主要是通過動物乳中的乳清蛋白和酪蛋白酶解而得，目前已有的乳類多肽主要有抗血栓肽、抗菌肽、免疫活性肽、阿片樣肽和酪蛋白磷酸肽等。人類最早發現的兩個生物活性肽是人乳中的免疫活性肽和牛乳中的阿片樣肽。還有畜產肽，是由牲畜的內臟、肌肉、血液蛋白酶解而制得，如血球蛋白肽、肝肽等。另外，還有水產肽、卵白肽、膠原肽、復合肽等。植物來源的肽，包括來自豆類的肽，如大豆、豌豆、紅豆和鷹嘴豆等；來自谷物的肽，如玉米、大米、小麥、燕麥、米糠、谷朊和花生等。
基因重組肽
基因重組技術是通過將多肽的基因序列構建到載體上，形成重組 脫氧核糖核酸表達載體，并在原核生物或真核生物中進行多肽分子的表達、提取及純化。
肽的應用
醫藥行業
保健作用
抗氧化肽作為電子或氫自由基的貢獻者發揮清除自由基的作用，抑制體內血紅蛋白、脂氧合酶和體外單線態氧催化的脂肪酸敗作用，減少疾病損害、緩解疾病癥狀，并調節腸道菌群的平衡，維持腸道健康。人體在正常的生理代謝過程中會產生少量的活性氧（Reactive 氧 物種，ROS），而活性氧的大量聚集可嚴重危害細胞結構，引起機體的氧化應激反應，誘發炎癥，進而引發多種疾病。
神經活性肽包括內啡肽、腦啡肽和其他調控多肽等，如生長激素抑制因子和促甲狀腺激素釋放激素等。它們能夠作為激素和神經遞質與體內的μ、δ、γ-受體相互作用，發揮鎮痛、調節情緒、呼吸、脈搏、體溫等功能。如內啡肽能顯著影響胃、胰的分泌；腦啡肽可抑制促胰液素和縮膽囊素的釋放，降低胰液中水、酶和電介質的分泌。神經肽還在神經源性炎癥中發揮著重要作用。一些具有神經或神經內分泌信號功能的神經肽也有直接抗菌作用，對口腔或其它神經廣泛支配部位的發揮抗菌作用。神經肽還對學習和記憶具有重要的影響，許多食源性生物活性肽可有效改善記憶力，其功效的發揮可能與其對腸道菌群的調節有關。
細胞因子模擬肽是利用已知細胞因子的受體從肽庫內篩選的多肽。目前，已篩選到了人促紅細胞生成素、人促血小板生成素、人生長激素、人神經生長因子及白細胞介素等多種生長因子的模擬肽。
礦物元素結合肽的主要功能是促進機體對礦物質的吸收，包括鈣、鐵、鋅、鈉、鎂、鉀等。多數礦物元素結合肽中心位置含有磷酸化的絲氨酸基團和谷氨酰殘基，與礦物元素結合的位點存在于這些氨基酸帶負電荷的側鏈一側，其最明顯的特征是含有磷酸基團。例如酪蛋白磷酸肽（簡稱CPP），它與多種礦物元素結合后產生的水溶性有機磷酸鹽，可充當多種礦物元素，尤其是能促進小腸對Ca2+及其他礦物質的吸收，可用于鈣強化劑食品來維持鈣在體內的平衡以及增強腸道對鈣的吸收能力。
預防作用
肽類疫苗是按照病原體抗原基因中已知或預測的某段抗原表位的氨基酸序列，通過化學合成技術制備的疫苗，解決了傳統疫苗毒力回升或滅活不全的問題。2013年，加拿大、意大利等國家已從肽庫內篩選到很多具有抗病毒性的小肽，有些小肽已進入臨床試驗階段。肽類疫苗是疫苗研究領域內的重要方向，尤其是艾滋病和丙型肝炎等病毒多肽疫苗方面。
免疫活性肽是一類存在于生物體內具有免疫功能的多肽，是一種細胞信號傳遞物質，通過內分泌、旁分泌及神經分泌等多種作用方式發揮其生理學功能。免疫活性肽具有多方面的生理功能，是激活和調節機體免疫應答的中心，能增強機體免疫能力，刺激機體淋巴細胞的增殖，抑制腫瘤細胞的生長，增強巨噬細胞的吞噬能力，提高機體對外界病原菌的抵抗能力。內源免疫活性肽包括干擾素、免疫細胞介素和β–內啡肽。
治療作用
肽類激素是細胞合成的具有調節生理和代謝功能的微量有機物質，可通過自身作為激素或調節激素反應對機體代謝、生長、發育等生命活動進行調節。常見的肽類激素包括：加壓素及其衍生物（又稱抗利尿激素或血管升壓素）、催產素及其衍生物、促皮質激素及其衍生物、下丘腦-垂體多肽激素以及瘦素、饑餓素、胰高血糖樣素肽等。此外，降尿酸肽可通過抑制黃嘌呤氧化酶的活性進而影響嘌呤代謝，緩解高尿酸血癥。
抗癌肽即是從分子水平特異地作用于腫瘤不同部位，抑制腫瘤的發生和發展。其作用機制包括作用于機體免疫系統抑制腫瘤的發展、作為化療藥物的靶向劑降低化療藥物不良反應、直接殺傷腫瘤細胞、抑制腫瘤新生血管生成、抗腫瘤的免疫調節作用以及抑制腫瘤的轉移等。多肽自組裝在形成不同形態聚集體的過程中，還會結合周圍的水分子，對腫瘤細胞內的生理環境造成影響，改變細胞質的黏度，擾亂細胞內的正常生理平衡，從而達到殺滅腫瘤細胞的目的。
抗菌肽又稱抗微生物肽和肽類抗生素，是宿主產生的一類能夠抵抗外界病原體感染的小分子物質。當昆蟲受到外界環境刺激時會產生大量具有抗菌活性的陽離子多肽，2013年已從中篩選出百余種抗菌肽。抗菌肽幾乎存在于所有生物體內，目前，從哺乳動物、兩棲動物、海洋動物、昆蟲、植物和微生物等生物體內已發現3000多種抗菌肽。抗菌肽是生物體先天免疫系統的重要組成部分，對真菌、細菌、病毒具有廣泛的殺傷活性，還可殺死某些寄生昆蟲，甚至對有包膜的病毒也有抑殺作用。抗菌肽是非專一性的免疫應答產物，微生物和其他一些物理化學因素均可誘導產生抗菌肽。自組裝多肽通過選擇不同的氨基酸組成提高它們對細菌細胞膜的選擇性和滲透性，降低細胞溶血性貧血作用發生的可能性，設計較為靈活。抗菌肽通常與抗生素肽和抗病毒肽聯系在一起，包括環形肽、糖肽和脂肽，如短桿菌肽、桿菌肽、多粘菌素、乳酸殺菌素、枯草菌素和乳酸鏈球菌肽等。
肽芯片是生物芯片的一種，采用光導原位合成或微量點樣等方法，將大量肽分子有序地固化于支持物，如玻片、晶圓、聚丙烯酰胺凝膠及尼龍膜等表面，組成密集的二維分子排列，即可利用分子間的特異性相互作用對待測物質進行快速、并行、高效的檢測分析，已應用于藥物的高通量篩選及蛋白質鑒定。
生物醫學診斷用肽，即通過分子間相互作用將功能性多肽結構單元構建形成高效穩定的生物材料，用于生物組織工程、生物醫藥及生物傳感器等領域，進行醫學成像、控制藥物釋放等。通過整合各種成像組分，開發了高度特異性的多肽類成像探針，用于各種不同的成像模式，例如在組織工程中用于光學成像，在生物醫藥中用于光聲層析成像，在生物傳感中用于磁共振成像，在醫學成像中用于CT檢查，在藥物釋放中用于核素成像。使用肽抗原可裝配抗體檢測試劑，包括艾滋病病毒、肝炎病毒、人巨細胞病毒、梅毒螺旋體、囊蟲、錐蟲、萊姆病及類風濕等。自組裝多肽在水溶液中能自發組裝形成水凝膠，可作為細胞培養的一種潛在基質，作為支架材料在生物組織工程中得到了廣泛應用。
肽還可以應用于藥物傳遞和緩控釋，兩親性多肽可自組裝形成納米管、囊泡、膠束等聚集形態。其疏水端用于錨定細胞膜，與非極性藥物非共價作用，而親水端也能用于藥物靶向和增加水溶性，通過靜電作用與藥物形成配位化合物，可作為藥物、基因的載體，對藥物進行緩釋控制。
化妝品行業
皮膚生理學及分子生物學研究表明，小分子肽在化妝品中具有廣泛的應用前景。肽在降低外源性皮膚損傷和增進皮膚健康方面發揮著重要作用，它們具有刺激膠原蛋白合成、幫助傷口愈合、“類肉毒素”樣平滑皺紋作用，以及抗氧化、抗菌和美白效果等護膚活性。
生物護膚品的主要成分生物活性多肽大部分是細胞生長因子，它們對多種細胞生理功能和代謝活動發揮生物調節作用，直接或間接地影響多種類型細胞的生長、分裂、分化、增殖和遷移，在美容護膚、整形外科、燒傷潰瘍以及各種皮膚病的傷口修復與愈合中有重要作用。
添加到美容護膚品中的各種生物活性多肽，其主要生物學效應為：趨化誘導炎癥細胞；刺激靶細胞增殖和分化；促使靶細胞合成分泌細胞外基質如膠原蛋白等，可使組織再生以及創傷愈合。個人護理用品中使用較多的多肽有三大類：信號肽、神經遞質抑制肽和載體肽。根據《國際化妝品原料標準中文名稱目錄（ 2018版）》，目前在目錄中登載的肽類原料約有1200多種；中國《已使用化妝品原料名稱目錄（ 2021版）》中記錄有80種以“肽”命名的原料。個人護理用品中頻率較高是：棕櫚酰三肽-1、棕櫚酰四肽-7、乙酰六肽-8、棕櫚酰五肽-4、棕櫚酰寡肽、棕櫚酰三肽-5。
蛋白多肽類可作為護發原料作用于頭發纖維，小分子量的蛋白因為其體積小可以通過頭發纖維表面的脂質層滲透進入頭發的內部，通過在內部形成肽鍵、二硫鍵、氫鍵等化學鍵來提升頭發的機械性能等；而大分子量的蛋白通過靜電吸附作用或通過化學鍵交聯可以在頭發表面形成蛋白膜，使頭發的機械性能、保濕能力、柔順度等方面有所提升，同時也能使頭發對外界的不利環境有更強的抵御能力。
農牧業
農業
植物內源性肽激素，包括系統素（即植物系統性防御反應的信號分子能誘導受傷葉片及附近未受傷葉片產生蛋白酶抑制劑）、SCR（即植物的自交不親和現象，即一株植物的花粉落到自身的柱頭上不會授粉的過程，這種機制有利于保持物種遺傳的多樣性）、CLV3（即一種調控植物發育的多肽激素）、植物磺肽素（即植物磺肽素是在植物中發現的第一個多肽類生長因子，是一種低密度培養細胞，能夠感受由高密度培養細胞釋放到胞外的細胞分裂促進因子）。
作為肥料增效劑，如聚天冬氨酸供給植物的根部或葉片，能促進植物攝取肥料，使植物更充分地利用養分。
畜牧業
在奶牛日糧中添加小分子肽能夠顯著提高奶牛產奶量；在豬飼料中添加適宜的抗菌肽可完全代替現行禁用的抗生素，用于預防及治療大腸桿菌、沙門氏菌引起的仔豬腹瀉等消化道炎癥，顯著提高仔豬的抗病性能；諾西肽屬于含硫多肽抗生素，可以促進吸收，提高飼料利用率，具有良好的促進動物生長的作用。
食品行業
營養肽是對人或動物的生長發育具有營養作用的肽，如蛋白質在腸道內酶解消化可釋放游離的氨基酸和肽，肽類的營養價值高于游離氨基酸和完整蛋白質。肽在食品行業主要用于功能食品和食品添加劑。肽抗生素乳酸鏈球菌素對革蘭氏陽性菌可產生抑制作用，且不會與抗生素產生交叉耐藥，對人體基本無毒，被用作乳制品防腐劑。阿斯巴甜和賴氨酸二肽是人造甜味素，甜度高熱量低，目前二肽甜味素已被70多個國家批準用于食品。肽被用來提高食品的適口性，改變食品的外觀、風味和質構，食品感官肽包括：苦味肽、酸味肽、咸味肽、風味肽、抗氧化肽及表面活性肽等。人們最熟悉的食物來源的抗氧化肽是存在于動物肌肉中的一種天然二肽——肌肽。此外，蘑菇、馬鈴薯和蜂蜜中含有的抗氧化肽可抑制多酚氧化酶的活性，可直接與多酚氧化酶催化后的式產物發生反應，阻止聚合氧化物的形成，從而防止食品的棕色反應。
重要的生物活性肽
生物活性肽是能夠調節生物機體的生命活動、具有生理活性的寡肽和多肽的總稱。生物活性肽大多以非活性狀態存在于蛋白質長鏈中，被酶解成適當的長度時，其生理活性才會表現出來。已經在生物體內發現了幾百種活性肽。生物活性肽是溝通細胞與細胞之間、器官與器官之間的重要化學信使，對生物活性肽的研究涉及人類意識、行為、學習、記憶等更高層次的生命形態和活動規律，涉及免疫防疫、腫瘤病變、抗衰防老、生殖控制、生物鐘節律等一系列理論和實際問題。
谷胱甘肽
動植物和微生物細胞中，廣泛存在有一種三肽，稱谷胱甘肽（glutathione），在體內氧化還原反應中起重要作用，是重要的抗氧化劑。它是由L-谷氨酸、L-半胱氨酸和甘氨酸構成的，其中谷氨酸的γ―羧基參與肽鍵的形成，所以其全稱為γ-谷氨酰-半胱氨酰-甘氨酸。谷胱甘肽因分于中有游離的一SH基，故通常將其簡寫為GSH，結構式如下：
谷胱甘肽是屬于含有疏基的、小分子肽類物質，具有抗氧化和整合解毒兩種重要的生理作用。谷胱甘肽一方面作為生物體內的抗氧化劑，能抗自由基、抗衰老、抗氧化。機體代謝產生的自由基會損傷生物膜，侵襲生命大分子，促進機體衰老。谷胱甘肽可消除自由基，起到強有力的保護作用。谷胱甘肽另一生理作用就是整合解毒，能與某些藥物（如對乙酰氨基酚）、毒素（如重金屬）等結合，參與生物轉化，從而把機體內有害的毒物排出體外。谷胱甘肽本身的解毒和抗氧化能力，使得谷胱甘肽具有重要的保肝護肝作用。谷胱甘肽在小腸內可以被完全吸收，它能維持紅細胞膜的完整性，對于需要硫基的酶有保護和恢復活性的功能，它是多種酶的輔酶或輔基，可以參與氨基酸的吸收及轉運，參與高鐵血紅蛋白的還原作用并促進鐵的吸收。此外，谷胱甘肽還具有抗輻射、抗過敏、改善視力及治療眼科疾病等作用。臨床上應用還原型谷胱甘肽作為保肝的重要藥物成分。20世紀50年代，日本開始對其研究并應用于食品，現已在食品加工領域得到廣泛應用。
催產素和加壓素
兩者都是下丘腦的神經細胞合成的多肽激素，合成后與神經垂體運載蛋白結合，經軸突運輸到垂體，再釋放到血液。它們都是九肽，分子中都有環狀結構。
催產素和加壓素的結構雖然相似，但由于第3和第8位的兩個氨基酸不同，所以兩者在生理功能上截然不同。前者使子宮和乳腺平滑肌收縮，具有催產及使乳腺排乳的作用，而后者則促進血管平滑肌收縮，從而升高血壓，并有減少排尿的作用，所以也稱抗利尿激素。有資料指出加壓素還參與記憶過程。
神經肽
腦啡肽
腦肽的種類很多，其中腦啡肽是近年來在高等動物腦中發現的鎮痛作用強于Morphine的活性肽，從豬腦中分離出兩種類型的腦啡肽，兩者都是五肽，一種C–端殘基為甲硫氨酸，稱Met-腦啡肽；另一種的C-端氨基酸殘基為亮氨酸，稱Leu-腦啡肽。其結構如下：
Met-腦啡肽 H-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-OH
Leu-腦啡肽 H-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-OH
由于腦啡肽是高等動物自身含有的，如果能夠人工合成，必然是一類既有鎮痛作用而又不會像嗎啡那樣使病人上癮的藥物。
內啡肽
目前發現3種，稱為α、β、γ-內啡肽，其中β-內啡肽的鎮痛作用最強，αγ-內啡肽除有鎮痛作用外，還對動物行為起調節作用。
強啡肽
具有較強的嗎啡類活性與鎮痛作用。是Met-腦啡肽700倍，Leu-腦啡肽50倍。
理化性質
由于肽鏈構造與蛋白質相同，因此，肽與蛋白質之間存在許多類似的理化性質。然而，肽鏈的長度及分子量遠遠小于蛋白質，二者的性質也存在一定的差異。
物理性質
許多短肽已經得到晶體，晶體的熔點都很高，這說明短肽的晶體是離子晶格，在水溶液中以偶極離子存在。
蛋白質被水解后，肽鏈斷裂，形成了小分子的肽和氨基酸。除了少數疏水性的肽以外，多數肽分子具有許多極性側鏈基團，具有水溶性，如-OH、-NH2、-COOH等。構成肽的20種天然氨基酸的水溶性相對系數按下列順序遞增：Trp
蛋白質部分水解后所得的各種肽，只要水解過程中不對稱碳不發生消旋，就具有旋光性，一般短肽的旋光度約等于組成該肽中各個氨基酸的旋光度的總和。但是較長的肽或蛋白質的旋光度則不等于其組成氨基酸的旋光度的簡單加和。
與天然蛋白相比，肽具備更大范圍的黏度與溶解度的特性，即使在50%的高濃度下和在較寬的pH范圍內仍能保持溶解狀態，同時還具有較強的吸濕性和保濕性。
化學性質
肽的化學性質介于氨基酸和蛋白質之間，某些性質與氨基酸相似，而另一些性質與蛋白質相似。肽與氨基酸一樣，可發生脫羧反應、與亞硝酸反應、酰化反應。由于組成肽的殘基的種類、數量各不相同，因而不同的肽之間的化學性質與功能有很大差異，具有一定的多樣性，但同時也具有一定的共性。
酸堿性
依據氨基酸的側鏈結構，可將其分為三類：不含極性側鏈的中性氨基酸、含側鏈羧基的酸性氨基酸及含氨基、胍基或咪唑環的堿性氨基酸。另外，其酸堿性也與各自的等電點有關。在pH 0~14.0范圍內，肽鍵中的酰胺氫不離解，因此肽的酸堿性質主要決定于肽鍵中的游離末端α-氨基、游離末端α-羧基以及側鏈R基上的可解離功能基團。在長肽或蛋白質中，可解離的基團主要是氨基酸側鏈上的。當肽鏈中含有的天門冬氨酸（Asp）及谷氨酸（Glu）殘基數多于賴氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）及組氨酸的生物合成（（His）的殘基數時，該多肽為酸性多肽，反之為堿性多肽。當溶液的pH值小于等電點時肽以陽離子形式存在，反之，則以陰離子形式存在，在等電點時以兼性離子形式存在。
顏色反應
肽可與多種化合物作用，產生不同的顏色反應。這些顯色反應可用于肽的定性或定量鑒定。
?茚三酮反應
除了L-脯氨酸和L-羥脯氨酸與茚三酮反應生成（亮）黃色物質，其他的氨基酸及具有游離α-氨基和α-羧基的肽與三反應都產生藍紫色物質。
2．黃色反應
含有苯環結構的氨基酸，如酪氨酸和色氨酸與硝酸發生硝化反應，生成黃色物質，在堿性溶液中該化合物進一步生成橙色的硝醌酸鈉。多數含有帶苯環氨基酸的蛋白質與肽分子遇硝酸有黃色反應，但L-苯丙氨酸需加入少量濃硫酸才會發生黃色反應。
3．雙縮脲反應
雙縮（NH2-CO-NH-CO-NH2）是兩分子的尿素（NH2-CO-NH2）經加熱失掉一分子NH3而得到的產物，在堿性條件下可以與Cu2+作用生成藍色的銅-雙縮脲絡合物，此反應稱為雙縮脲反應。多肽分子中的肽鍵結構和雙縮脲相似，也可發生此反應，生成紫紅色或藍紫色絡合物。一般含有兩個或兩個以上肽鍵的化合物與CuSO4堿性溶液都能發生雙縮脲反應而生成紫紅色或藍紫色的復合物，利用此反應借助分光光度計可以測定多肽的含量。雙縮脲的呈色深度與多肽分子中所含有的肽鍵數目有一定的關系，肽鍵數目越多，顏色越深。當多肽分子水解增強時，氨基酸濃度升高，雙縮脲呈色深度下降。雙縮脲反應是蛋白質的特征反應，氨基酸則不會發生。
水解性
多肽的肽鍵可以被酸、堿、酶水解，堿或酸能將肽完全水解，得到各種氨基酸的混合物；酶能將肽部分水解，得到多肽片段。蛋白水解酶對肽的水解一般具有特異性，其選擇性作用于某些氨基酸位點從而得到小分子肽片段。此外，可利用酶解的專一性對肽的主鏈進行改造，使其避免某些酶的酶解。還可將肽用于前體藥物，在特定酶的作用下使其酶解，釋放出活性成分，在一定程度上提高藥物的靶向性。
氧化反應
肽分子內的疏基易氧化（air oxidation）為二硫鍵，這對維持肽的構型與構象都有重要作用。
氨基酸、肽、蛋白質的關系
兩個α-氨基酸分子在酸或堿存在的條件下，受熱脫水，生成二肽。肽還可以繼續和其他氨基酸分子脫水以肽鍵結合，生成三肽、四肽、五肽甚至生成長鏈的多肽。例如：
相對分子質量在10 000以上的或者含有50個氨基酸以上多肽稱為蛋白質。
蛋白質經過蛋白酶酶解得到肽，肽經過肽酶酶解得到氨基酸。
多肽結構的測定
多肽的結構包括構造、構型和構象。多肽的構造，一級結構，就是氨基酸的結合順序。確定多肽的一級結構，需要測定氨基酸的組成及其相對比例、氨基酸的排列順序以及分子中是否存在二硫鍵。
1．多肽水解與選擇性水解
多肽水解與選擇性水解，測定氨基酸的組成及其相對比例，即采用酸性完全水解，然后進行氨基酸的定性與定量測定。在酶催化下水解，多肽鏈能在特定的位置斷裂。測定肽或蛋白質中各氨基酸的排列順序需從一端開始，逐個分析測定。
2.N-端氨基酸順序測定
在N-端引入特定的標記化合物——有顏色、熒光或紫外吸收等特性，然后分離、分析、鑒定，確定是哪一種氨基酸。已發展了Sanger試劑、丹磺酰、Edman降解等方法與技術。
3.C-端氨基酸測定
已經有解法和酶解法等技術。
將以上方法適當結合使用，一般能測定出多肽分子中各氨基酸的排列順序。現在多肽或蛋白質的氨基酸測序大都可以由自動化的氨基酸測序分析儀完成。近年來又發展了高分辨質譜法測定多肽的氨基酸順序。
參考資料 >