Active site（活性位點）：蛋白質上一個底物結合的有限區域，又稱活化位置，是酶中具有催化能力與結合的部位，其結構與化學性質可供底物辨識，并與之結合。
基本介紹
酶的活性位點通常是蛋白質表面一個類似口袋的區域，內部含有可與特定底物發生反應的殘基。底物通常通過不同的相互作用結合位點上與現存的氨基酸結合，如：氫鍵、離子鍵、分子間作用力相互作用或偶極-偶極相互作用。例如，底物可能通過氫鍵結合在絲氨酸殘基上，也可通過離子鍵結合在天門冬氨酸殘基上，或通過范德華力結合在L-苯丙氨酸殘基上。這些結合作用必須足夠大才能使底物在酶催化反應中與受體充分結合，但一旦有產物生成，這些結合作用減弱以保證產物能離解出來。大部分酶只會有一個活性位點，只對應一種底物。酶的變性作用，通常是因為高溫或者是極端的pH值，造成酶活性位點形狀的改變。
化學性質
底物和酶結合，透過氫鍵、疏水交互作用或兩者都有。活性位點上的殘基作為質子或其他底物化學基團的接受者或提供者，進而降低反應活化能，加快反應速率。當酶和底物間的作用完成后，產物在活性位點會相當的不穩定，進而離開酶。
結合機制
酵素鎖鑰假說
由Emil Fischer提出，他的假設是酶的活性位點和底物可以很完美地結合，當兩者結合，底物的修飾就開始了。
誘導契合假說
由Daniel Koshland提出，它是鎖鑰理論的延伸，但它主張活性位點和底物不會完美結合，且活性位點是可以形狀改變到和底物完美結合的狀態；當底物接上后，誘導形狀改變，當底物離開后，酶回到它原本的樣子。
輔因子
酶會運用輔因子來幫助與底物的結合；輔酶也是輔因子的一種，在底物和酶發生化學反應時，就會離開。例如：金屬物質。
抑制劑
抑制劑會阻擾底物和酶的交互作用，進而降低反應速率。抑制劑有幾種不同的種類，分別有可逆和不可逆、競爭和非競爭；競爭型，一種和底物很像的物質，會和底物競爭酶；非競爭型，一種會結合在非活性位點的物質，會影響底物和酶的結合率。由于過量的鍵合反應存在，可造成酶抑制劑粘附在結合位點并鎖住此位點，這對與酶抑制劑的設計是非常重要的。
藥物的發展
辨認活性位點在藥學上非常重要；通過辨認出活性位點，可以設計出模擬底物的藥物，阻斷其與底物的結合。在藥物設計中，抑制劑和酶結合的強度是一個重要的考量因素。例如，在艾滋病（AIDS）的治療中，活性位點的識別和抑制劑的設計起到了關鍵作用。
異位結合位
異位結合位是指與活性位點不同的位置在酶上，異位修飾通常發生在超過一個次單元的蛋白質上，也常常參與代謝反應。
參考資料 >